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기능성 어육단백질의 젤화 특성과 산업적 응용-1. 가열변성 중 화학결합에 미치는 pH의 영향Gelation Properties and Industrial Application of Functional Protein from Fish Muscle-1. Effect of pH on Chemical Bonds during Thermal Denaturation

Other Titles
Gelation Properties and Industrial Application of Functional Protein from Fish Muscle-1. Effect of pH on Chemical Bonds during Thermal Denaturation
Authors
정춘희김진수진상근김일석정규진최영준
Issue Date
2004
Publisher
한국식품영양과학회
Keywords
recovered fish protein; alkaline processing; thermal denaturation; recovered fish protein; alkaline processing; thermal denaturation
Citation
한국식품영양과학회지, v.33, no.10, pp 1668 - 1675
Pages
8
Indexed
KCI
Journal Title
한국식품영양과학회지
Volume
33
Number
10
Start Page
1668
End Page
1675
URI
https://scholarworks.gnu.ac.kr/handle/sw.gnu/29244
ISSN
1226-3311
2288-5978
Abstract
근원섬유단백질과 알칼리 용액으로 처리하여 회수한 단백질의 가열 중 ANS 소수성의 변화, IR 스펙트럼의 변화, SH기의 변화, 전기영동 상의 변화 및 엔탈피의 변화로 비교하여 회수 단백질의 가열 변성기구를 조사하였다. 갈고등어와 냉동 꼬마민어의 근원섬유단백질은 가열 온도의 상승과 더불어 소수성 잔기가 외부로 노출되고 소수성 상호작용은 60oC 부근에서 최대로 일어나지만, 근형질 단백질을 포함하는 회수단백질은 근원섬유 단백질과 ANS 소수성에서 차이를 보였다. pH가 증가함에 따라 1636 cm-1에 해당하는 peak가 증가하였다. 반응성 SH기와 총 SH기 수의 차이는 pH 7.0과 pH 10에서 비교적 큰 것으로 나타났다. SDS-PAGE 상에서 pH가 상승함에 따라 myosin heavy chain의 중합체가 확인되었다. 알칼리 공정으로 제조한 회수 단백질을 시차주사열량계로 분석한 결과, 회수 단백질은 33.1, 44.3 및 65.5oC에서 전이온도가 나타나며, myosin의 변성에 해당하는 온도인 51.7oC의 peak는 보이지 않았다. 회수 단백질의 가열 젤은 극단적인 pH 처리에 의한 α-helix 구조의 -sheet 구조 전환, 가열에 의한 S-S 결합의 형성과, myosin heavy chain 중합체 형성에 의한 것으로 보인다.
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